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蛋白質(zhì)的純化方法

 更新時(shí)間:2024-06-13    點(diǎn)擊量:308
  蛋白質(zhì)的純化方法蛋白純化是指通過(guò)基因工程技術(shù)將編碼蛋白的核酸序列導入到宿主細胞,使其大量表達,再使用適當的純化方法將其在體外純化出來(lái),從而獲得高純度、活性和產(chǎn)量的蛋白質(zhì)。那么蛋白質(zhì)的純化方法都有什么嗎?讓我們一起來(lái)看看吧!一、凝膠層析:根據分子大小從混合物中分離蛋白質(zhì),不同蛋白的形態(tài)和分子大小存在差異,在混合物通過(guò)含有填充顆粒的凝膠層析柱時(shí),由于各種蛋白的分子大小不同,擴散進(jìn)入特定大小孔徑顆粒內的能力也不同,大的蛋白分子會(huì )被先洗脫出來(lái),分子越小越晚洗脫。二、離子交換層析:基于蛋白表面所帶電荷量不同進(jìn)行蛋白分離純化,蛋白表面通常會(huì )均勻帶有一定的電荷,在一定條件下可以與正/負離子交換柱結合。在改變pH或者用逐漸增加離子強度的緩沖液洗脫時(shí),結合的物質(zhì)可與洗脫液中的離子發(fā)生交換而被洗脫到溶液中。由于不同物質(zhì)的電荷不同,與離子交換柱的結合能力也不同,因此被洗脫到溶液中的順序也不同。三、疏水相互作用層析:利用蛋白質(zhì)的疏水性,蛋白經(jīng)變性處理或處于高鹽環(huán)境下疏水殘基會(huì )暴露于蛋白表面,不同蛋白疏水殘基與固定相的疏水性配體之間的相互作用強弱不同,依次用從高至低離子強度洗脫液可將疏水性由弱至強的成分分離。四、親和層析:將待純化的某一蛋白質(zhì)(或在蛋白質(zhì)上加上標簽)的特異配體通過(guò)適當的化學(xué)方法共價(jià)連接到載體分子上,當蛋白質(zhì)混合物加到填有親和介質(zhì)的層析柱時(shí),待純化的蛋白質(zhì)與配體特異性結合,而其他蛋白質(zhì)則不被結合,通過(guò)洗滌除去,被特異結合的蛋白質(zhì)可以用含游離的相應配體溶液洗脫下來(lái)。更多有關(guān)蛋白質(zhì)的純化方法,請聯(lián)系天津益元利康生物科技有限公司!
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